سبكترين

سبكترين هو بروتين هيكلي خلوي يبطن الجانب داخل الخلايا من غشاء البلازما في الخلايا حقيقية النواة. يشكل السبكترين ترتيبات خماسية أو سداسية، وتشكل سقالة وتلعب دورًا مهمًا في الحفاظ على سلامة غشاء البلازما وهيكل الهيكل الخلوي. [1] يتم تشكيل الترتيبات السداسية بواسطة رباعيات من وحدات سبكترين الفرعية المرتبطة بخيوط أكتين قصيرة في أي من طرفي الرباعي. تعمل خيوط الأكتين القصيرة هذه كمجمعات توصيل تسمح بتكوين شبكة سداسية. يُطلق على البروتين اسم سبيكترين منذ أن تم عزله لأول مرة ك مكون بروتيني رئيسي لخلايا الدم الحمراء البشرية التي تم معالجتها بمنظفات خفيفة (mild detergents) ؛ تزيل المنظفات الخلايا ويتم غسل الهيموجلوبين والمكونات السيتوبلازمية الأخرى. في المجهر الضوئي، لا يزال من الممكن رؤية الشكل الأساسي لكرات الدم الحمراء حيث يحافظ الهيكل الخلوي الغشائي المحتوي على سبكترين على شكل الخلية في المخطط. أصبح هذا معروفًا باسم خلايا الدم الحمراء "شبح" (غير مرئي) ، وبالتالي تم تسمية البروتين الرئيسي للشبح سبيكترين.

هذه مقالة غير مراجعة. ينبغي أن يزال هذا القالب بعد أن يراجعها محرر مغاير للذي أنشأها؛ إذا لزم الأمر فيجب أن توسم المقالة بقوالب الصيانة المناسبة. يمكن أيضاً تقديم طلب لمراجعة المقالة في الصفحة المُخصصة لذلك. (يناير 2021)
رسم تخطيطي للسبكترين وجزيئات الهيكل الخلوي الأخرى
سبيكترين alpha-II باللون الأخضر تحت غشاء البلازما للخلايا العصبية للجرذان في زراعة الأنسجة كما هو موضح في الفحص المجهري متحد البؤر والتألق المناعي . تم الكشف عن نوى الخلايا باللون الأزرق بواسطة صبغة الحمض النووي DAPI .

في أنواع معينة من إصابات الدماغ مثل إصابة محور عصبي منتشرة ، يشق الإسبكترن بطريقة دائمة لا رجعة فيها بواسطة التحلل بروتيني لانزيم calpain ، وتدمير الهيكل الخلوي. [2] يتسبب انقسام سبكترين في تكوين الفقاعات في الغشاء، وفي النهاية يتحلل، مما يؤدي عادةً إلى موت الخلية. [3] يمكن أيضًا شق الوحدات الفرعية للسبكترين بواسطة إنزيمات عائلة كاسباس، وينتج الكالبين والكاسبيز منتجات تحطيم سبكترين مختلفة يمكن اكتشافها عن طريق لطخة ويسترن باستخدام الأجسام المضادة المناسبة. قد يشير انقسام كالبيان إلى تنشيط النخر ، بينما قد يشير انقسام كاسباس إلى موت الخلايا المبرمج . [4]

في كريات الدم الحمراء

إن سهولة استخدام كريات الدم الحمراء مقارنة بأنواع الخلايا الأخرى تعني أنها أصبحت النموذج القياسي لفحص الهيكل الخلوي سبيكترين. يتكون سبكترين المزدوج من خلال الارتباط الجانبي لمونومرات αI و Iβ لتشكيل ثنائى. ثم يربط ديمرز في تشكيل وجها لوجه لإنتاج رباعي الأبعاد. الارتباط الكامل (النهاية إلى النهاية) لهذه الأشكال الرباعية مع خيوط الأكتين القصيرة يتنج المركبات السداسية.

في البشر، يكون الارتباط بالوجه داخل الخلايا لغشاء البلازما عن طريق التفاعل غير المباشر، من خلال التفاعلات المباشرة مع البروتين 4.1 و ankyrin ، مع نقل الأيونات عبر الغشاء 3 ، يربط البروتين 4.2 بمنطقة ذيل السبكترين بالبروتين الغشائي جليكوفرين أ . [5] في الحيوانات، يشكل سبيكترين الشبكة التي توفر خلايا الدم الحمراء شكلها.

يوضح نموذج كريات الدم الحمراء أهمية الهيكل الخلوي سبيكترين في أن الطفرات في السبكترين تسبب عادة عيوبًا وراثية في كريات الدم الحمراء، بما في ذلك كثرة الكريات الحمر الوراثي ونادرًا ما يحدث كثرة الكريات الحمر الوراثي . [6]

في اللافقاريات

هناك ثلاث سبكترين في اللافقاريات ، α وβH وβ. تسبب الطفرات في βH سبكترين في C. elegans عيوبًا في التشكل مما يؤدي إلى حيوان أقصر بشكل ملحوظ، ولكنه في الغالب طبيعي، يتحرك ويتكاثر. يطلق على هذه الحيوانات اسم "sma" بسبب نمطها الظاهري الصغير وتحمل طفرات في جين C. elegans sma-1. [7] ينتج عن طفرة في β سبيكترين في C. elegans نمط ظاهري غير متناسق حيث تكون الديدان مشلولة وأقصر بكثير من النوع البري . [8] بالإضافة إلى التأثيرات المورفولوجية، تنتج الطفرة Unc-70 أيضًا خلايا عصبية معيبة. أعداد الخلايا العصبية طبيعية ولكن نمو الخلايا العصبية كان معيبًا.

وبالمثل، يلعب سبيكترين دورًا في الخلايا العصبية ذبابة الفاكهة . الضربة القاضية من α أو β سبيكترين فيD. ينتج melanogaster عنها خلايا عصبية طبيعية شكليًا ولكنها قللت من النقل العصبي عند التقاطع العصبي العضلي . [9] في الحيوانات، يُكوِّن سبيكترين الشبكة التي توفر شكل خلايا الدم الحمراء.

في الفقاريات

جينات السبكترين في الفقاريات

خضعت عائلة الجين السبكترين للتوسع أثناء التطور. بدلاً من الجين ألفا والجينين في اللافقاريات، هناك اثنان من السبكترين ألفا (αI و αII) وخمسة من اسبكترين (βI إلى V) ، سميت بترتيب الاكتشاف.

الجينات عند البشر هي:

يتم تعزيز إنتاج السبكترين بواسطة عامل النسخ GATA1 .

دور في الأنسجة العضلية

توجد بعض الأدلة على دور السبكترين في أنسجة العضلات. في خلايا عضلة القلب، يتزامن توزيع سبيكترين مع الأقراص Z والأغشية البلازمية للليف العضلي . [10] بالإضافة إلى ذلك، فإن الفئران المعرضة لضربة القاضية ankyrin (ankB ، قد عطلت توازن الكالسيوم في عضلة القلب. لقد عطلت الفئران المتضررة شكل Z-band و sarcomere. في هذا النموذج التجريبي، يكون لمستقبلات الريانودين و IP3 توزيع غير طبيعي في الخلايا العضلية المستزرعة. تتعطل إشارات الكالسيوم للخلايا المستزرعة. في البشر، يؤدي حدوث طفرة في جين AnkB إلى متلازمة QT الطويلة والموت المفاجئ، مما يعزز الأدلة على دور الهيكل الخلوي سبيكترين في الأنسجة القابلة للاستثارة.

انظر أيضًا
  • بروتيوبيديا 2fot مجمع بين كالمودولين وalpha11spectrin
  • كرر Spectrin
  • Glycophorin C ، يساعد على تثبيت الهيكل الخلوي سبيكترين أكتين في غشاء الخلية في كريات الدم الحمراء

المراجع
  1. Huh, Gi-Yeong; Glantz, Susan B.; Je, Soojung; Morrow, Jon S.; Kim, Jung H. (December 2001). "Calpain proteolysis of alpha-II-spectrin in the normal adult human brain". Neurosci. Lett. 316 (1): 41–4. doi:10.1016/S0304-3940(01)02371-0. PMID 11720774. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  2. Büki, A.; Okonkwo, D. O.; Wang, K. K.; Povlishock, J. T. (April 2000). "Cytochrome c release and caspase activation in traumatic axonal injury". J. Neurosci. 20 (8): 2825–34. doi:10.1523/JNEUROSCI.20-08-02825.2000. PMID 10751434. مؤرشف من الأصل في 24 يونيو 2018. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  3. Castillo, MR; Babson, JR. (1998). "Ca2+-dependent mechanisms of cell injury in cultured cortical neurons". Neuroscience. 86 (4): 1133–1144. doi:10.1016/S0306-4522(98)00070-0. PMID 9697120. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  4. Li, Jia; Li, Xue-Yuan; Feng, Dong-Fu; Pan, Dong-Chao (December 2010). "Biomarkers associated with diffuse traumatic axonal injury: exploring pathogenesis, early diagnosis, and prognosis". J. Trauma. 69 (6): 1610–1618. doi:10.1097/TA.0b013e3181f5a9ed. PMID 21150538. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  5. Pathologic Basis of Disease, 8th edition Robbins and Cotran (2010) page 642
  6. Delaunay, J (1995). "Genetic disorders of the red cell membranes". FEBS Letters. 369 (1): 34–37. doi:10.1016/0014-5793(95)00460-Q. PMID 7641880. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  7. McKeown, C; Praitis VM; Austin JA (1998). "sma-1 encodes a betaH-spectrin homolog required for Caenorhabditis elegans morphogenesis". Development. 125 (11): 2087–98. PMID 9570773. مؤرشف من الأصل في 7 مايو 2019. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  8. Hammarlund, M; Davis WS; Jorgensen EM (2000). "Mutations in β-Spectrin Disrupt Axon Outgrowth and Sarcomere Structure". Journal of Cell Biology. 149 (4): 931–942. doi:10.1083/jcb.149.4.931. PMID 10811832. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  9. Featherstone, DE; Davis WS; Dubreuil RR; Broadie K (2001). "Drosophila alpha- and beta-spectrin mutations disrupt presynaptic neurotransmitter release". Journal of Neuroscience. 21 (12): 4215–4224. doi:10.1523/JNEUROSCI.21-12-04215.2001. PMID 11404407. مؤرشف من الأصل في 20 أكتوبر 2017. اطلع عليه بتاريخ 11 فبراير 2007. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  10. Bennett, PM; Baines AJ; Lecomte MC; Maggs AM; Pinder JC (2004). "Not just a plasma membrane protein: in cardiac muscle cells alpha-II spectrin also shows a close association with myofibrils". Journal of Muscle Research and Cell Motility. 25 (2): 119–126. doi:10.1023/B:JURE.0000035892.77399.51. PMID 15360127. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
    سبكترين في المشاريع الشقيقة
    • بوابة طب
    • بوابة علم الأحياء الدقيقة
    • بوابة تمريض
    This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.