النظام الإفرازي الثالث في البكتيريا

أصيغ المصطلح النظام الافرازي الثالث في العام 1993 ويتميز هذا النظام من بين خمسة أنظمة أخرى على الأقل موجودة في البكتيريا سالبة غرام .كما أن العديد من البكتيريا الحيوانية والنباتية لديها نظام مشابه لهذا النظام، وهذه الأنظمة تتشابه نتيجة لاختلاف وتباين التطور وتحليل النشوء والذي يدعم بدوره قدرة البكتيريا سالبة غرام على نقل الجينات المنتجة للنظام  الافرازي الثالث إلى الانواع الأخرى من الكائنات . العديد من هذه الأنظمة الافرازية الثالثة تم دراستها وبحثها في حالات  بكتيريا "الشيغيلا'" التي تسبب الزحار , "السلامونيلا  " المسببة لحمى التيفوئيد وبكتيريا تدعى    " ايشيريشا كولاي'"  التي تتواجد في الأمعاء وتسبب التسمم الغذائي  وبكتيريا "فايبريو أو الضمة " والتي تسبب التهاب المعدة والأمعاء و الاسهال  وبكتيريا " البيركهولديرية" المسببة للرعام، وبكتيريا "يرسينيا"  المسببة للطاعون ،بكتيريا "الكلاميديا "تسبب الأمراض المنقولة جنسيا، البكتيريا الزائفة : تصيب البشر والحيوانات والنباتات  و مسببات الأمراض الإيروينية أي في النباتات، و "الرالستونيا " و "زانثوموناس" .

يتكون هذا النظام  تقريبا من 30 بروتين مختلف، مما يجعله واحد من أنظمة إفراز الأكثر تعقيدا. تظهر تركيبته  العديد من أوجه التشابه مع أسواط البكتيرية (طويلة، جامدة، التراكيب الخارجية على غلاف الخلية المستخدمة للحركة). بعض من البروتينات المشاركة في هذا النظام تشارك سلاسل من الحموض الأمينية المماثلة في تركيبتها للبروتينات السوطية . بعض من هذه البكتيريا تمتلك T3SS لديها أسواط وكذلك هي متحركة مثل السالمونيلا، والبعض الآخر لا، مثل بكتيريا الشيغلا.

على العموم، يستخدم النوع الثالث من أنظمة الإفراز لإفراز البروتينات المرتبطة بالعدوى ومكونات سوطية، لذلك يتم غالبا استخدام مصطلح "النوع الثالث من أنظمة الإفراز للتعبير عما يتعلق بالعدوى . كما أن الأسواط البكتيرية لديها خصائص قديمة مشتركة مع النوع الثالث من أنظمة الإفراز.

ويلعب هذا النظام دور مهم في احداث المرض ونقل العدوى لدى البكتيريا المسببة للمرض، واذا حدث أي خلل في هذا النظام قد يفقد ذلك البكتيريا قدرتها على احداث المرض

وقد أشير إلى أن بعض سلالات الغير غازية من البكتيريا سالبة الجرام[1] قد فقدت T3SS لأن النظام لم يعد قابلا للاستخدام. على الرغم من المضادات الحيوية التقليدية كانت فعالة ضد هذه البكتيريا في الماضي، إلا أنها أظهرت مقاومة مستمرة لهذه المضادات . فهم الطريقة التي يعمل بها T3SS وتطوير عقاقير تستهدف على وجه التحديد أصبحت هدفا هاما للعديد من المجموعات البحثية في جميع أنحاء العالم منذ أواخر التسعينيات من القرن الماضي

البروتينات البكتيرية التي يجب ضخها تمر من السيتوبلازم البكتيري من خلال الإبرة مباشرة إلى السيتوبلازم المضيف. ثلاثة اغشية تقسم السيتوبلازمين : الغشاء المزدوج ( العضو الداخلي والخارجي) من البكتريا سالبة غرام وغشاء النواة. الإبرة تزود  مرور سهل من خلال اغشية غير منفذة وذات اختيار عالي . بكتيريا واحدة يمكن أن يكون لها مئات من  تجمعات الإبر التي تنتشر عبر الغشاء. وقد اقترح ان تجمع الإبرة هو سمة عالمية للنظام الافرازي الثالث لجميع البكتيريا المسببة للمرض .

يبدأ مجمع الإبرة من سيتوبلازم البكتريا ويمر عبر غشائيين ويبرز من الخلية. الجزء المتصل في الغشاء هو قاعدة النظام الافرازي الثالث . الجزء خارج الخلية هو الإبرة ويسمى بالقضيب الداخلي الذي يربط الإبرة بالقاعدة. على الرغم من ان الإبرة هي الجزء الأكبر والمسيطر للنظام الافرازي الثالث ولكن هي مصنوعة من أجزاء من البروتينات الواحدة.  لذلك اغلبية بروتينات النظام الافرازي الثالث التي تبني القاعدة هي التي تفرز في المضيف. كما ذكر سابقا الإبرة تشارك أوجه شبه مع أسواط البكتيريا .بشكل مخصص، قاعدة الإبرة تشبه كثيرا في تركيبها قاعدة سوط البكتيريا، الإبرة نفسها مماثلة لمعلاق السوط التركيب الذي يربط القاعدة مع خيوط السوط .

القاعدة تتكون من عدة حلقات دائرية وهي أول جزء تم بناؤه في هيكل مجمع الإبرة الجديد .عندما تكتمل القاعدة، تعمل بدور آلة الضخ للبروتينات الخارجية (المؤشر). عندما يكتمل تركيب الإبرة بشكل كامل، يتحول النظام حتى يضخ البروتينات المفروض نقلها إلى الخلايا المضيفة. الإبرة  معروف انها تبنى من القاعدة إلى القمة .البروتينات كوحدة البناء الصغرى للابرة تتجمع فوق بعضها البعض. وبذلك الوحدة التي في قمة الإبرة هي آخر وحدة يتم اضافتها . الوحدة الجزئية للإبرة هي واحدة من اصغربروتينات النظام الافرازي الثالث ويتراوح قياسها 9 كيلو دالتون تقريبا.

100-150 جزء يكون كل ابرة.

قياس ابرة النظام الافرازي الثالث يتراوح تقريبا ما بين 60 -80 نانو ميتر في الطول و 8 نانو ميتر في العرض الخارجي. يجب أن يكون هناك طول أدنى للإبرة من اجل ان لا تتدخل التراكيب الخارجية الأخرى للبكتيريا في الإفراز (الالتصاق، طبقة عديدات سكر شحمية ). قطر محيط مدخل الإبرة هو 88 نانو ميتر اغلب البروتينات المؤثرة المنطوية هي  كبيرة جدا لتمر من خلال فتحة الإبرة. ولهذا اغلب البروتينات المفرزة يجب أن تمر من خلال الإبرة وهي غير منطوية، وهذه المهمة يتم تنفيذها من قبل انزيم الادينوسين ثلاثي الفوسفات في قاعدة هيكل الإبرة.

يمكن تصنيف بروتين النظام الثالث من الإفراز إلى ثلاثة فئات :

1. البروتينات البنيوية : تبني القاعدة، القضيب الداخلي والإبرة
2. البروتينات المؤثرة:يتم افرازها في الخلية المضيفة , و تبدأ بعملية العدوى وكما تثبط الدفاع عند الخلية المضيفة.
3. chaperones:

تربط المؤثرات في سيتوبلازم البكتيريا، بحيث تقوم بحمايتهم من التجمع والتحلل و توههم نحو مجمع الإبرة

معظم جينات بروتين (T3SS) يكون موقعها ال(operons) , هذه ال(operons)تقع على كروموسوم البكتيريا في بعض الأنواع، أو في بعض البلازميد المخصصة في انواع أخرى . على سبيل المثال، السالمونيلا تملك منطقة كروموسومية تكون فيها جينات(T3SS) متجمعة، فتسمى "جزيرة السالمونيلا الممرضة" (SPI). أما بكتيريا الشيغيلا، تملك بلازميد ممرض كبير جداً حيث تقيم فيه جميع جينات(T3SS)ز من المهم ملاحظة أن هناك الكثير من الجزر الممرضة والبلازميدات تحتوي مواد تسمح للجينات المتكررة الأفقية أن تنتقل من الجزيرة\البلازميد إلى نوع جديد.

البروتينات المؤثرة التي يتم افرازها عب الإبرة تحتاج إلى تنظيم من النظام، بما أن هذه البروتينات تقوم بالطفو معاً في الستوبلازم بالإضافة إلى اّلاف البروتينات الأخرى.التنظيم هذا يتم من خلال "إشارة افراز"-إشارة الإفراز هي سلسلة قصيرة من  الحموض الأمينية تقع في بداية (نهاية-N) (N-terminus) من البروتين "عادة في أول 20 حمض أميني"- و التي يستطيع مجمع الإبرة التعرف عليها. على عكس أنظمة الإفراز الأخرى وإشارة الإفراز لبروتين (T3SS)لا يثم ازالتها أو قصها من البروتين.

هناك طرق مختلفة لحث البكتيريا على الإفراز، البكتيريا عندما تصل الإبرة بالخلية الهدف (المضيفة) يتم تحفيز نظام الإفراز للبروتين عندها، وهذه الطريقة ليست معروفة عند الكل . وايضا هناك طرق أخرى للإفراز ومنها أن ترفع البكتيريا ايونات الكالسيوم في الوسط التي تنمو فيه وذلك يتم بإضافة الصبغة العطرية (الكونغو) إلى وسط النمو على سبيل المثال (حمض ثنائي أمين إيثيلين رباعي حمض الأسيتيك).وتستخدم البكتيريا هذه الاساليب وغيرها في المختبرات لتحث على الإفراز للمواد عند البكتيريا.

هناك أيضا طرق أخرى مختلفة عن طريقة الإبرة وهي أن تتأثر البكتيريا بعوامل خارجية في المختبرات. البكتيريا لديها القدرة أن تستشعر الحرارة ودرجة الحموضة ومستوى الأكسجين والأسموزية (بالانجليزية osmotic concentrationn) , وهذا الإستشعار يجعلها تقرر أن تُفَعّل نظام الإفراز للمواد لديها أم لا. فعلى سبيل المثال، بكتيريا السلمونيا تستطيع أن تتكاثر وتعيش في الأمعاء الدقيقة بشكل أفضل من عيشها في الأعور , وهذه البكتيريا قادرة على معرفة مكان وجودها بفضل ايونات موجودة في هذه المناطق. فالأمعاء الدقيقة تحتوي على أيونات الفورمات (بالانجليزية formate) والأسيتات ,أما الأعور لا يحتوي على هذه الأيونات، فالبكتيريا قادرة على  استشعار هذه الأيونات ومعرفة مكان وجودها بواستطهم، فتُفَعّل البكتيريا نظام الإفراز عندها في الأمعاء الدقيقة . وهناك جزيئات في الأعور مثل البروبينات (بالانجليزية Propionate) والبيوتيرات (بالانجليزية Butyrate) , هذه الأيونات تثبط نظام الإفراز عند البكتيريا، فلهذا السبب لا تعيش بشكل أفضل في الأعور.  أيون الكوليسترول، الدهون مثلا موجود في معظم الخلايا حقيقية النوى فهذا قادر على تثبيط نظام الإفراز لدى البكتيريا .

وهذه كلها عوامل خارجية تؤثر على نظام الإفراز لدى البكتيريا، فتؤثر عليها إما بشكل مباشر أو من خلال آلية وراثية . هناك العديد من عوامل النسخ التي تنظم عملية نسخ الجين المسؤول عن الإفراز لإفراز البروتين . بعض بروتينات التشابرون تستطيع الربط على الجين كعامل نسخ فتحفز عملية انتاج البروتين . هناك البروتينات  المؤثرة، هذه البروتينات تنظم عملية التعديل وعملية النقل والإفراز . فعندما تريد الخلية ان تنقل المواد عن طريق نظام الإفراز، تقوم بربط البروتينات المؤثرة على بروتين التشابريون، وإذا أصبح حاجة للنقل تقوم بفك البروتينات المؤثرة عن التشابريون، فالتشابريون ينظم للخلية عملية النسخ .

هناك أيضا نظام مشابه لنظام الإفراز للبروتين في البكتيريا . هذا النظام يُمكّن الغشاء الداخلي والخارجي من الخلايا البكتيرية السالبة في المساعدة في انبعاث الحويصلات من الغشاء الداخلي للخلايا البكتيرية، وهكذا يتم تسليم الإفرازات من الخلايا البكتيرية إلى الخلايا حقيقية النوى .

البكتيريا تمتلك بروتينات تُدعى بالبروتينات المؤثرة، فتقوم البكتيريا بفرزها إلى الخلايا المضيفة .وهذا البروتين يدخل إلى الخلية المجاورة عن طريق إدخال الإبرة لخلية البكتيريا في قاعدة الخلية المضيفة ويصنع طريقه داخل الإبرة إلى داخل الخلية المضيفة . الطريق الذي يشقه هذا البروتين إلى الخلية المضيفة غير معروف، كانوا يعتقدوا سابقا أن الإبرة نفسها قادرة على عمل ثقب في غشاء الخلية المضيفة، ولكن هذه النظرية رُفضت، أصبح الآن واضح ان بعض البروتينات المؤثرة تُفرز في البداية من البكتيريا وتقوم بإنشاء قنوات أو فتحات في غشاء الخلية المضيفة، لتسمح بأنواع أخرى من البروتينات المؤثرة بالدخول . هناك انواع من البكتيريا يوجد فيها طفرات في  مجموعة البروتينات، بحيث قادرة على إفراز البروتينات ولكن غير قادرة على تسليمهم إلى الخلايا المضيفة. بشكل عام كل نظام افراز يحتوي على ثلاث انواع من البروتينات المؤثرة، وبعض منهم يتصرف كوظيفتين، وظيفة عمل فتحات في الغشاء وأيضا الدخول إلى الخلية المضيفة وتقوم بدور المؤثرات.

البروتينات المؤثرة قادرة على التلاعب بالخلية المضيفة بطرق مختلفة، ومنها تعزِّز امتصاصها للخلية البكتيرية، العديد من البكتيريا التي تمتلك نظام الإفراز يجب أن تدخل إلى الخلية المضيفة حتّى تتضاعف وتنشر العدوى. البروتينات المؤثرة التي تقوم البكتيريا بإفرازها تحث الخلايا المضيفة على بلعمة خلية البكتيريا. وللقيام بهذا العمل، البروتينات المؤثرة تتلاعب بخيوط الآكتين المبلمرة في الخلايا المضيفة، والآكتين هو من مكونات الهيكل الخلوي وهو يشارك في قدرة الخلية على الحركة وتغيير شكلها  . وبمجرد دخول الخلية

البكتيرية إلى الخلية المضيفة، فإنها قادرة على افراز مؤثرات أخرى بسهولة أكبر، ويمكن أن تخترق الخلايا المجاورة وسرعان ما تصيب النسيج كله.

البروتينات المؤثرة أيضا تُؤثر على دورة حياة الخلية المضيفة من خلال قيادها إلى عملية الموت البطيء (الإنتحار). واحد من الأبحاث  ipab على البروتينات هو بروتين

هذا يُفرز من بكتيريا(شايجيلا الفلكسنرية)، هذا البروتين له وظيفة مزدوجة واحدة منها هي عمل فتحات في غشاء الخلية المضيفة، وأخرى بممارسة آثار ضارة متعددة على الخلية المضيفة. وقد ثبت أن هذا البروتين يقود الخلية المضيفة إلى عملية الموت البطيء بواسطة جزيئات كبيرة تدعى الخلايا الاكولة بعد قيامها بعملية البلعمة . وقد تم التحقق مؤخرا ان البروتين يتفاعل مع كاسباس ليقود الخلية إلى الموت البطيء وهو بروتين تنظيمي كبير في الخلايا حقيقية النوى.

هناك أيضا فوائد أخرى للبروتينات المؤثرة في تعمل كعامل نسخ فتحفز نسخ جينات الخلايا التي تدخل إليها . فعندما تقوم الخلية البكتيرية بحقن هذا البروتين إلى خلية نباتية، فإنه يدخل إلى نواتها ويحفز عملية نسخ الجين ويساهم في العدوى .وقد تم تحسين كيفية فهم تأثير البروتينات، وكيف تغير نسخ الجينات في خلايا النباتات العائل.

منذ منتصف التسعينات تم نشر مئات المقالات عن (T3SS) . بالرغم من ذلك، لا يزال هناك العديد من القضايا العالقة والغير محلولة حول هذا النظام:

• بروتين (T3SS):بين كل 30 بروتين(T3SS) هناك أقل من 10 بروتينات في كل كائن يتم الكشف عنها مباشرة من خلال استخدام أساليب الكيمياء الحيوية. باقي البروتينات، تكون ربما نادرة، تم اثبات صعوبة الكشف عنها ولا تزال بروتينات نظرية (رغم أنه تم اجراء الدراسات الجينية بدلا من دراسات الكيمياء الحيوية على العديد من بروتينات\جينات (T3SS) ) . بالإضافة إلى ذلك، فإنّ موقع كل بروتين على حدى ليس معروفاً تماماً.
• طول الإبرة: من الغير معروف كيف تعرف البكتيريا أن الإبرة الجديدة قد وصلت الطول المناسب . توجد العديد من النظريات , من بينهم وجود بروتين حاكم “ruler protein” الذي يربط بطريقة أو بأخرى رأس وقاعدة الإبرة . أضافة احادية (monomers) جديدة إلى رأس الإبرة يتطلب امتداد البروتين الحاكم وبذلك يعطي إشارة لطول الإبرة إلى القاعدة.
• علم الطاقة:القوة التي تحرك البروتين داخل الإبرة غير معلومة تماماً . إحدى ال (ATPase)يرتبط بقاعدة بروتين (T3SS)و يشارك في توجيه البروتين في الإبرة، لكنه ليس واضحاً إذا كان يزودها بالطاقة للانتقال.
• إشارة الإفراز:كما ذكر أعلاه، ان وجود إشارة افراز في المؤثرات هو شيء معروف . هذه الإشارة تسمح للنظام أن يميّز بروتينات نقل (T3SS) عن باقي البروتينات. لكن فهم طبيعة هذه الإشارة ومتطلباتها و اّليه تعرّفها لا يزال ضعيفاً. لكن وسائل توقع أي من بروتينات البكتيريا يمكنه الانتقال عن طريق النظام الثالث من الإفراز تم تطويرهم مؤخراً.
• تفعيل الإفراز :على البكتيريا أن تعرف ما هو الوقت الصحيح لافراز المؤثرات . الإفراز الغير ضروري وهو حين تفرز البكتيرا ولا يكون هناك أي خلايا مضيفة مجاورة، هذا النوع من الإفراز يعتبر اسراف للبكتيريا من حيث الطاقة والموارد . البكتيريا قادرة على تعريف الاتصال بين الإبرة والخلية المضيفة، كيف يحصل هذا لا يزال طور البحث، والطريقة أو الاسلوب المستخدم ربما يعتمد على العوامل المسببة للأمراض . بعض النظريات تفترض تغيّر دقيق في التكوين الجزئي لشكل الإبرة أثنائ اتصالها مع الخلية المضيفة، هذا التغيّر ربما يعمل كاشارة للقاعدة حتى تبدأ الإفراز . و قد تم اكتشاف اسلوب واحد من اساليب التعرّف في السالمونيلا، ويعتمد هذا الاسلوب على استشعار درجة حموضة العصارة الخلوية للخلية المضيفة خلال الجزيرة الامراضية T3SS " the pathogenicity island 2-encoded T3SS” من اجل التبديل في افرازات المؤثرات.
• ارتباط ال (chaperones) :  انه ليس من المعروف متى ترتبط ال(chaperopns) في المستجي "سواء أثناء أو بعد الترجمة" و كيف تنفصل عن مؤثراتها قبل الإفراز.
• آليات عمل المؤثرات : رغم أنه تم اكتشاف الكثير من بداية القرن الواحد والعشرين عن الطرق  التي تقوم فيها مؤثرات ال (T3SS) بالتلاعب في الخلية  المضيفة، لا تزال معظم التأثيرات والمسارات غير معروفة حتى اللحظة.
• التطور : كما ذكر سابقاً , (T3SS) يرتبط ارتباطاً وثيقاً بسوط البكتيريا . هناك ثلاث فرضيات متنافسة : أولها، أن السوط تطور أولاً ثم T3SS اشتق من هذا شكل السوط . الثانية، أن الT3SS تطورت أولاً ثم اشتق السوط من شكلها، والثالثة، أن الشكلين "السوط و T3SS" تم اشتقاقهما من سلف مشترك . كان هناك الكثير من الجدل حول الفرضيات المختلفة بما أن الفرضيات الثلاثة توضح وتشرح التماثل البروتيني بين الشكلين، وكذلك التنوع الوظيفي لهما . و مع ذلك، أدلة التطور الجيني تفضل الفرضية التي تفترض أن الT3SS تم اشتقاقه من السوط البكتيري، من خلال عملية تقوم على فقدات الجينات الأولية واكتساب جينات جديدة . الخطوة الرئيسية في العملية الأخيرة هي تطويع ال (secretins) إلى (T3SS) , و هو الحدث الذي يحدث أكثر بثلاث مرات على الأقل في هذا النظام عن النظم الأخرى المرتبطة بالغشاء.

منذ بداية عام  1990 انواع البروتينات T3SS الجديدة وجدت في مختلف أنواع البكتيريا بمعدل ثابت. وقد أعطيت اختصارات بشكل مستقل لكل سلسلة من البروتينات في كل كائن حي، وعادة لا تكشف الأسماء الكثير عن وظيفة البروتين. وفيما بعد إتضح أن بعض البروتينات المكتشفة بشكل مستقل في مختلف أنواع البكتيريا تكون متماثل. الأسماء السابقة، مع ذلك، معظمها قد تم الإبقاء عليه، والأمر الذي قد يؤدي إلى ارتباك. على سبيل المثال: البروتينات Sic A، Lpg C وSyc D هي متماثلة من السالمونيلا، الشيجلا ويرسينيا على التوالي، ولكن الحرف الأخير ("الرقم التسلسلي") باسمائهم لا تظهر ذلك.

السوط من البكتيريا سالبة غرام . حلقات القاعدة هي مشابهة جدا لحلقات إبرة المعقدة، على الرغم من وجودالحلقة C في الابرة المقدة لم يتم الاثبات . عقاف سوطي هو مماثل لإبرة T3SS

وفيما يلي ملخص لأكثرأسماء سلاسل البروتينية شيوعا في العديد من الأنواع التي تحتوي على T3SS. لاحظ أن هذه الأسماء تشمل البروتينات التي تشكل آلية T3SS فضلا عن البروتينات المستجيبة المفرزة:

1. يرسينيا

• •  Yop: البروتين الخارجي ليرسينيا

    Ysc إفراز يرسينيا (عنصر)

  •  Ypk: انزيم تحليل لبروتين يرسينيا

1. السالمونيلا

• • Spaعرض سطح الأجسام المضادة

  • Sic: مرافق الغزو سالمونيلا
  •  Sip: بروتين الغزو سالمونيلا
  • Pho-P: Prg –تثبيط الجينات
  •  Inv: الغزو
  •  Org: جينات تنظم الأكسجين
  •  Ssp :بروتينات مفرزة سالمونيلا
  •  Iag :الجينات المصاحبة للغزو

1. الشيجلا

• •  Ipg : غزو جينات البلازميد
  •  Ipa: غزو اجسام مضادة البلازميد
  • Mxi : التعبير عن غشاء IPA
  •  Spa:عرض سطح الاجسام المضادة
  •  Osp:البروتين  الخارجي للشجيلا

1. بكتيريا القولونية

• •  Tir: مستقبلات intimin موجهه
  •  Sep: إفراز بروتينات لبكتيريا القولونية
  •  Esc: إفراز القولونية (عنصر)
  •  Esp: إفراز البروتين القولونية
  •  Ces: المرافق لافراز القولونية

1. السودوموناس

• •  Hrp: استجابة ذات حساسية العالية ومرضية
  •  Hrc: استجابة ذات حساسية عالية محفوظة (أو الحفظ HRP)

1. البكتيريا العصوية

• •  Nop: البروتين Nodulation
  •  Rhc: البكتريا العصوية المحفوظة

1. في العديد من انواع :

• •  Vir: القدرة الامراضية

وبعد هذه الاختصارات من حرف أو رقم، الحروف عادة تدل على "الرقم التسلسلي": إما الترتيب الزمني للاكتشاف أو الترتيب الفعلي لظهور هذا الجين في مشغل (أحياء) . الأرقام، حالة نادرة، دلالة على الوزن الجزيئي للبروتين في كيلو دالتون، أمثلة: IpaA، IpaB، IpaC, MxiH، MxiG، MxiM. Spa9 و Spa47.

تظهر عدة عناصر أساسية في جميع T3SSs: أحادي الإبرة، العصا الداخلي للإبرة، البروتينات الحلقة، وموجهين اثنين، بروتين إبرة طرف، والبروتين الحاكم (والذي يعتقد أنه يقوم  بتحديد طول الإبرة، انظر أعلاه). و ال ATPase، التي تمد الطاقة للإفراز. ويبين الجدول التالي بعض هذه البروتينات الأساسية في أربعة البكتيريا التي تحتوي على T3SS:

• بوابة علم الأحياء