أنهيدراز كربوني

الأنهيدرازات الكربونية (بالإنجليزية: carbonic anhydrase)‏ كما تسمى كربوأنهيدراز، هي عائلة من الإنزيمات التي تقوم بتحفيز تفاعل إماهة (إضافة الماء) إلى ثنائي أكسيد الكربون من أجل تشكيل البيكربونات والبروتونات، وهو تفاعل عكوس، يحدث عادة ببطء في حال عدم وجود حفاز.[1]

نموذج شريطي لإنزيم الأنهيدراز الكربوني

إن الموقع الفعّال لأغلب إنزيمات الأنهيدراز الكربونية يكون حاوياً على أيون زنك، لذلك فإنها تصنف على أنها إنزيمات فلزّيّة.

يوجد هذا الإنزيم في كل من الحيوانات والنباتات وفي كل من البكتريا والأشنيات الخضراء.

يساعد الأنهيدراز الكربوني في الحفاظ على الاستتباب الحمضي القاعدي وتنظيم الأس الهيدروجيني وتوازن السوائل. يتغير دور الإنزيم قليلاً اعتمادًا على موقعه. على سبيل المثال ينتج الأنهيدراز الكربوني حمضًا في بطانة المعدة. في الكلى يؤثر التحكم في أيونات البيكربونات على محتوى الماء في الخلية. يؤثر التحكم في أيونات البيكربونات أيضًا على محتوى الماء في العين. تستخدم مثبطات الأنهيدراز الكربوني لعلاج الجلوكوما (التراكم المفرط للماء في العين). يؤدي منع هذا الإنزيم إلى تغيير توازن السوائل في عين المريض لتقليل تراكم السوائل وبالتالي تخفيف الضغط[2].

تأثير بور هو وسيلة لوصف انجذاب ارتباط الأكسجين بالهيموجلوبين. وصف كريستيان بور تأثير بور في عام 1904، وهو يشير إلى تحول في منحنى تفكك الأكسجين ناتج عن تغير في تركيز ثاني أكسيد الكربون أو تغير في الأس الهيدروجيني. تؤدي الزيادة في ثاني أكسيد الكربون بشكل أساسي إلى انخفاض درجة الحموضة في الدم مما يقلل من ارتباط الأكسجين بالهيموجلوبين[3]. والعكس صحيح حيث يؤدي انخفاض تركيز ثاني أكسيد الكربون إلى رفع درجة الحموضة في الدم مما يرفع معدل ارتباط الأكسجين بالهيموجلوبين.

إن ربط تأثير بور إلى الأنهيدراز الكربوني أمر بسيط حيث يعمل أنهيدراز الكربوني على تسريع تفاعل ثاني أكسيد الكربون المتفاعل مع الماء لإنتاج بروتونات الهيدروجين وأيونات البيكربونات.

لوصف التوازن في تفاعل الأنهيدراز الكربوني يتم استخدام مبدأ لو شاتيليه.

الأنسجة حمضية أكثر من الرئتين لأن ثاني أكسيد الكربون ينتج عن طريق التنفس الخلوي ويتفاعل مع الماء في الأنسجة لإنتاج بروتونات الهيدروجين، ولأن تركيز ثاني أكسيد الكربون أعلى يتحول التوازن إلى اليمين إلى جانب البيكربونات. ويُلاحظ العكس في الرئتين حيث يتم إطلاق ثاني أكسيد الكربون وبالتالي يكون تركيزه أقل، لذلك ينتقل التوازن إلى اليسار باتجاه ثاني أكسيد الكربون لمحاولة رفع تركيزه[4].

خلفية

يُعرف الإنزيم بأنه مادة تعمل كمحفز في الكائنات الحية مما يساعد على تسريع التفاعلات الكيميائية[5].

الأنهيدراز الكربوني هو أحد الإنزيمات المهمة التي توجد في خلايا الدم الحمراء، والغشاء المخاطي في المعدة، وخلايا البنكرياس، وحتى الأنابيب الكلوية. هو إنزيم قديم جدًا تم اكتشافه عام 1932 وتم تقسيمه إلى ثلاث فئات عامة. الصنف الأول هو أنهيدراز كربوني ألفا الموجود في الثدييات، والفئة الثانية هي أنهيدراز كربوني بيتا الموجود في البكتيريا والنباتات، وأخيرًا الفئة الثالثة وهي أنهيدراز كربوني جاما الذي يوجد في بكتيريا الميثانوجين في الينابيع الساخنة[6]. تحتوي جميع الفئات الثلاث من الأنهيدراز الكربوني على نفس الموقع النشط مع مركز معدن الزنك، إلا أنها ليست متشابهة مع بعضها البعض من الناحية الهيكلية . يتمثل الدور الرئيسي للأنهيدراز الكربوني في البشر في تحفيز تحويل ثاني أكسيد الكربون إلى حمض الكربونيك والعودة مرة أخرى. ومع ذلك يمكن أن يساعد أيضًا في نقل ثاني أكسيد الكربون في الدم والذي بدوره يساعد على التنفس. يمكن أن يعمل حتى في تكوين حمض الهيدروكلوريك في المعدة[5]. لذلك يعتمد دور الأنهيدراز الكربوني على مكان وجوده في الجسم.

التفاعل

التفاعل الذي يظهر تحفيز الأنهيدراز الكربوني في أنسجتنا هو CO2 + H2O⇒  H2CO3 ⇒ H+ + HCO3.

يظهر تحفيز الأنهيدراز الكربوني في الرئتين من خلال: H+ + HCO3 ⇒H2CO3 ⇒ CO2 + H2O .

يرجع سبب حدوث التفاعلات في اتجاهين متعاكسين للأنسجة والرئتين إلى اختلاف مستويات الأس الهيدروجيني الموجودة فيهما. بدون الأنهيدراز الكربوني المُحفز يكون التفاعل بطيئًا جدًا، ولكن مع المحفز يكون التفاعل أسرع بـ 107 مرات.

التفاعل المحفز بواسطة الأنهيدراز الكربوني هو: HCO3 + H+ ⇔ CO2 + H2O .

الأنهيدراز الكربوني هو أحد أسرع الإنزيمات، وعادةً ما يكون معدله محدودًا بمعدل انتشار ركائزه. تتراوح المعدلات التحفيزية النموذجية للأشكال المختلفة لهذا الإنزيم بين 104 و 106 تفاعلات في الثانية.

يكون التفاعل العكسي غير المحفز بطيئًا نسبيًا (حركية في نطاق 15 ثانية). هذا هو السبب في أن المشروبات الغازية لا تطرد الغاز على الفور عند فتح الحاوية ؛ ومع ذلك فإنها سوف تطرد الغاز بسرعة في الفم عندما تتلامس مع الأنهيدراز الكربوني الموجود في اللعاب.

يُعرَّف الأنهيدراز بأنه إنزيم يحفز إزالة جزيء ماء من المركب، ولذا فإن هذا التفاعل "العكسي" هو الذي يعطي الأنهيدراز الكربوني اسمه لأنه يزيل جزيء الماء من حمض الكربونيك.

في الرئتين يحول الأنهيدراز الكربوني البيكربونات إلى ثاني أكسيد الكربون المناسب للزفير.

الآلية

يتم تنسيق مجموعة الزنك الضميمية في الإنزيم في ثلاثة أوضاع بواسطة سلاسل جانبية من الهيستيدين. يشغل الماء منصب التنسيق الرابع. يوجد هيستيدين رابع قريب من جزيء الماء الترابطي، مما يسهل تكوين مركز Zn-OH الذي يرتبط بثاني أكسيد الكربون ليعطي بيكربونات الزنك. يتميز الموقع النشط أيضًا بتجويف مناسب لثاني أكسيد الكربون، مما يجعله قريبًا من مجموعة الهيدروكسيد.

التركيب والوظيفة


توجد عدة أشكال من الأنهيدراز الكربوني في الطبيعة. في أفضل شكل مدروس لأنهيدراز كربوني ألفا والموجود في الحيوانات، يتم تنسيق أيون الزنك بواسطة حلقات إيميدازول المكونة من 3 بقايا هيستيدين ، هيس94، هيس96، وهيس119.

تتمثل الوظيفة الأساسية للإنزيم في الحيوانات في تحويل ثنائي أكسيد الكربون والبيكربونات للحفاظ على الاستتباب الحمضي القاعدي في الدم والأنسجة الأخرى، وللمساعدة في نقل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة.

هناك ما لا يقل عن 14 شكلًا مختلفًا من الأشكال الأيسوميرية في الثدييات. تحتوي النباتات على شكل مختلف يسمى أنهيدراز كربوني بيتا، والذي يعتبرمن وجهة نظر تطورية إنزيمًا متميزًا، ولكنه يشارك في نفس التفاعل ويستخدم أيضًا أيون الزنك في موقعه النشط. في النباتات يساعد الأنهيدراز الكربوني على رفع تركيز ثاني أكسيد الكربون داخل البلاستيدات الخضراء من أجل زيادة معدل كرسلة (إضافة زمرة كربوكسيل) إنزيم روبيسكو. هذا هو التفاعل الذي يدمج ثاني أكسيد الكربون في سكريات الكربون العضوية أثناء عملية التمثيل الضوئي ، ويمكن أن يستخدم الكربون فقط في شكل ثاني أكسيد الكربون ليس حمض الكربونيك أو البيكربونات.


مراجع

  1. Badger MR, Price GD (1994). "The role of carbonic anhydrase in photosynthesis". Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Bio. 45: 369–392. doi:10.1146/annurev.pp.45.060194.002101. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  2. [Supuran CT (27 May 2004). Carbonic Anhydrases: Catalytic and Inhibition Mechanisms, Distribution and Physiological Roles. Taylor & Francis. doi:10.1201/9780203475300-5 (inactive 15 January 2021). ISBN 9780203475300. Supuran CT (27 May 2004). Carbonic Anhydrases: Catalytic and Inhibition Mechanisms, Distribution and Physiological Roles. Taylor & Francis. doi:10.1201/9780203475300-5 (inactive 15 January 2021). ISBN 9780203475300.] تحقق من قيمة |مسار= (مساعدة). الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة); مفقود أو فارغ |title= (مساعدة)
  3. Niels (2007). Niels Bohr Collected Works. Elsevier. صفحات 137–142. ISBN 978-0-444-52946-6. مؤرشف من الأصل في 22 يناير 2021. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  4. ["Le Chatelier's Principle". www.chemguide.co.uk. Retrieved 23 November 2019. "Le Chatelier's Principle". www.chemguide.co.uk. Retrieved 23 November 2019.] تحقق من قيمة |مسار= (مساعدة). الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة); مفقود أو فارغ |title= (مساعدة)
  5. Nigel (2004-09-23). Chisholm, Hugh (1866–1924), journalist and editor of the Encyclopaedia Britannica. Oxford University Press. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  6. "Biological inorganic chemistry: structure and reactivity". Choice Reviews Online. 44 (11): 44–6242-44-6242. 2007-07-01. doi:10.5860/choice.44-6242. ISSN 0009-4978. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
    • بوابة علم الأحياء
    • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
    • بوابة الكيمياء الحيوية
    This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.