كيناز الأدينيلات

كيناز الأدينيلات
	تمثيل شريطي/سطحي ثلاثي الأبعاد لكيناز الأدينيلات في مركب مع ثنائي (أدينوسين) رباعي الفوسفات (ADP-ADP) ببب. 2C95.الموقع النشط بالأخضر، وموقع ارتباط الـADP بالأصفر
معرف
رمز	ADK
قاعدة بيانات عوائل البروتينات	PF00406
إنتربرو	IPR000850
بروسايت	PDOC00104
قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات	1ake

كيناز الأدينيلات (بالإنجليزية: Adenylate kinase)‏ واختصارا (ADK) هو إنزيم من ناقلات الفوسفات يقوم بتحفيز تفاعل التحول البيني بين نوكليوتيدات الأدينين (ADP ،ATP وAMP)، والمراقبة المستمرة لمعدلات نوكليوتيدات الفوسفات داخل الخلية. يلعب كيناز الأدينيلات دورا مهما في استتباب طاقة الخلية.

الركيزة والنواتج

التفاعل الذي يحفزه الإنزيم هو

ATP + AMP ⇔ 2 ADP

يتغير ثابت التوازن حسب الشروط لكنه يقارب الـواحد.[1] ومنه فإن ΔG^o هذه المعادلة يقارب الصفر. في الخلايا العضلية لمختلف أنواع الفقاريات واللافقاريات، تركيز الـATP يكون 7-10 أضعاف الـADP في العادة وأكبر بالضعف 100 مرة من تركيز الـAMP.[2] يتم التحكم في معدل الفسفرة التأكسدية بتوفر جزيئات الـADP، ومنه تحاول المتقدرة الحفاظ على مستويات الـATP مرتفعة بفضل العمل المشترك لكيناز الأدينيلات والتحكم في الفسفرة التأكسدية.

مراجع

The NIST Thermodynamics of Enzyme-Catalyzed Reactions database, http://xpdb.nist.gov/enzyme_thermodynamics/enzyme1.pl, Goldberg RN, Tewari YB, Bhat TN (November 2004). "Thermodynamics of enzyme-catalyzed reactions--a database for quantitative biochemistry". Bioinformatics. 20 (16): 2874–7. doi:10.1093/bioinformatics/bth314. PMID 15145806. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة), gives equilibrium constants, search for adenylate kinase under enzymes
Beis I, Newsholme EA (October 1975). "The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates". The Biochemical Journal. 152 (1): 23–32. doi:10.1042/bj1520023. PMC 1172435. PMID 1212224. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)

بوابة علم الأحياء
بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي

في كومنز صور وملفات عن: كيناز الأدينيلات

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[1] The NIST Thermodynamics of Enzyme-Catalyzed Reactions database, http://xpdb.nist.gov/enzyme_thermodynamics/enzyme1.pl, Goldberg RN, Tewari YB, Bhat TN (November 2004). "Thermodynamics of enzyme-catalyzed reactions--a database for quantitative biochemistry". Bioinformatics. 20 (16): 2874–7. doi:10.1093/bioinformatics/bth314. PMID 15145806. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة), gives equilibrium constants, search for adenylate kinase under enzymes

[pmid1212224-2] Beis I, Newsholme EA (October 1975). "The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates". The Biochemical Journal. 152 (1): 23–32. doi:10.1042/bj1520023. PMC 1172435. PMID 1212224. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)