حمض أميني مولد للبروتين

حمض أميني مولد للبروتين[1] هي عبارة عن أحماض أمينية تشترك في التصنيع الحيوي للبروتينات أثناء عملية الترجمة. إن مصطلح "بروتيني" يعني "تخليق البروتين". خلال الحياة هناك 22 شفرة وراثية لأحماض أمينية بروتينية، 20 منها موجودة في الشفرة الجينية واثنان إضافيان يمكن أن يتم ترجمتهما عن طريق آليات الترجمة الخاصة.[2]

الاحماض أمينية مولدة للبروتين هي مجموعة صغيرة من ضمن أحماض الأمينية

على النقيض من ذلك فإن الأحماض الأمينية الغير بروتينية هي عبارة عن أحماض أمينية لا تدخل في تكوين البروتين مثل (حمض الغاما-أمينوبيوتيريك، ليفودوبا، ثلاثي يود الثيرونين)، تنتج عن طريق الخطأ بدلاً من الأحماض الأمينية ذات الشفرة الجينية، أو لا يتم تصنيعها بطريقة مباشرة أو بالفصل الذي يتم عن طريق آليات الخلية مثل (برولين الهيدروكسيل). هذا الأخير غالباً يكون ناتجا من التتعديل الذي يحدث للبروتين بعد عملية الترجمة. تشترك بعض الأحماض الأمينية الغير بروتينية في تصنيع البيبتيدات اللاريبوسومية وتصنع من خلال انزيمات صانعة للبيبتيدات اللاريبوزومية.

يمكن لكل من حقيقيات النواة و بدائيات النواة أن تدمج سيلينوسيستين في بروتيناتها من خلال تتابع نيوكليوتيدي يعرف باسم عنصرSECIS، الذي يوجه الخلية لترجمة أقرب كود UGA إلى سيلينوسيستين (عادة ما يكون UGA هو كود التوقف). في بعض بدائيات النواة المصنعة للميثان، يمكن أيضاً ترجمة UGA (عادة كود التوقف) إلى بيرولايسين.[3]

في حقيقيات النواة هناك فقط 21 حمض أميني بروتيني 20 من الشفرة الجينية الأساسية بالإضافة إلى السيلينوسيستين. يمكن للبشر تصنيع 12 من هذه الأحماض من بعضها البعض أو من جزيئات أخرى ناتجة من عملية الأيض. يجب استهلاك التسعة الآخرين (عادة كمشتقاتهم البروتينية)، ولذلك يطلق عليهم الأحماض الأمينية الأساسية. الأحماض الأمينية الأساسية هي هيستيدين، إيزولوسين، لايسين، ليوسين، ميثيونين، فينيل ألانين، ثريونين، تريبتوفان، وفالين (H، I، L، K، M، F، T، W، V).[4]

وجد أن الأحماض الأمينية البروتينية ذات صلة بمجموعة الأحماض الأمينية التي يمكن التعرف عليها بواسطة الأنظمة الريبوزومية للأسيلة الأوتوماتيكية لتحويل الحمض الأميني إلى أسيل.[5] وهكذا، فإن الأحماض الأمينية الغير البروتينية قد تم استبعادها عن طريق نجاح التطور الطارئ للأشكال المختلفة المعتمدة على النيوكليوتيدات. تم تقديم أسباب أخرى لتفسير لماذا لا تدخل الأحماض الأمينية غير البروتينية في تكوين البروتينات بشكل عام. على سبيل المثال الأورثونين والهوموسيرين يلتف عكس التسلسل الأساسي للبيبتيد ويفصل البروتين مع نصف عمر قصير نسبياً، بينما البعض الآخر يكون ساماً لأنه يمكن دمجه عن طريق الخطأ في البروتينات مثل نظير الأرجينين الكانافانين.