أستيل كولين إستراز

أستيل كولين استراز (بالإنجليزية: Acetylcholinesterase)‏المعروف أيضا باسم 'أستيلكولينستراز أو 'أستيلهيدرولاز، وهو انزيم يتواجد على أستيلكولينستراز أساسا الاعصاب تقاطعات و العاملات الدماغ نقاط الاشتباك العصبي، حيث يخدم نشاطها في إنهاء انتقال متشابك. وانزيم أستيل كولين استراز ينتمي إلى أسرة إستيراز الكربوكسيل من الإنزيمات. يعتبر أنزيم أستيل الكولين استراز من البروتينات الضخمة والمعقدة . يتألف من أربع سلاسل ببتيدية تتواجد بشكل ديمر مثنوي .[1][2]

كولين استراز
أستيل يحفز التحلل من الأستيل كولين إلى خلات والكولين
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي3.1.1.7
رقم التسجيل CAS9000-81-1
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

الموقع

أنزيم يوجد في التشابكات العصبية يشطر الأستل كولين إلى اسيتات وكولين

  • يوجد في معظم الكائنات الحية ابتداء من الأوالي وانتهاء بالجنس البشري .كما يتواجد عند الإنسان بشكل أساسي في الدم و الأنسجة والجهاز العصبي المركزي والذاتي.
  • يقوم بحلمأة الناقل العصبي الأسيتيل كولين إلى الكولين وحمض الخل وهو تفاعل ضروري للسماح للعصبون بعد مشبكي للعودة إلى حالة الراحة بعد التنبيه.[3][4]

الأنواع

الكولين إستراز الحقيقي: True cholinesterase ويسمى أيضا بـRBC Cholinesterase , Acetylcholinesterase(ACHE)).يوجد بشكل أساسي في الكريات الحمراء والمشابك العصبية. يتشكل في نفس الوقت الذي تتشكل فيه الكريات الحمراء، يتأثر بنسبة الكريات الحمراء حيث أن نقص تعداد الكريات الحمراء يؤدي إلى نقص مستوياته، يحلمه الأستيل كولين فقط بسرعة أقل من 0.001 من الثانية، ويمكن إيقاف فعله بمضادات الكولين استراز.

الكولين إستراز الكاذب:pseudo cholinesterase يسمى أيضا بـ cholinesterase(ChE), Plasma cholinesterase(PChE) , Butyrylcholinesterase ويوجد في بلازما الدم ويتم إنتاجه في الكبد حيث أن الامراض الكبدية يمكن أن تؤثر على مستوياته، يحلمه البوتيريل كولين، ويمكن إيقاف فعله بمثبطات الكولين استراز أكثر حساسية لمثبطات الأستيل كولين وللتعرض للمبيدات الحشرية.

المراجع
  1. Quinn DM (1987). "Acetylcholinesterase: enzyme structure, reaction dynamics, and virtual transition states". Chemical Review. 87 (5): 955–79. doi:10.1021/cr00081a005. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  2. Taylor P, Z Radic (1994). "The cholinesterases: from genes to proteins". Annual Review of Pharmacology and Toxicology. 34: 281–320. doi:10.1146/annurev.pa.34.040194.001433. PMID 8042853. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  3. Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, Silman I (1991). "Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: a prototypic acetylcholine-binding protein". Science. 253 (5022): 872–9. Bibcode:1991Sci...253..872S. doi:10.1126/science.1678899. PMID 1678899. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  4. Sussman JL, Harel M, Silman I (1993). "Three-dimensional structure of acetylcholinesterase and of its complexes with anticholinesterase drugs". Chem. Biol. Interact. 87 (1–3): 187–97. doi:10.1016/0009-2797(93)90042-W. PMID 8343975. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)

    وصلات اضافية
    • بوابة الكيمياء الحيوية
    • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي


    This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.