تتابع السلسلة

شكل تتابع الحمض النووي ممثلا كشعار تسلسل لعنصر الربط LexA تتابع السلسلة   في علم الوراثة ، يكون شكل التتابع (Sequense Motif))هو نمط تسلسل النوكليوتيدات أو الأحماض الأمينية المنتشر على نطاق واسع وله أهمية بيولوجية بالنسبة للبروتينات ، يتميّز الشكل المتسلسل عن الشكل الهيكلي ، وهو شكل يتكون من الترتيب الثلاثي الأبعاد للأحماض الأمينية التي قد لا تكون متجاورة.[1] عندما يظهر شكل تسلسل في إكسون الجين ، فإنه قد يرمز إلى "الزخارف البنيوية" للبروتين. هذا هو عنصر نمطي في الهيكل العام للبروتين. ومع ذلك ، لا يجب ربط الزخارف ببنية ثانوية مميزة. لا تترجم التتابعات "غير المشفرة" إلى بروتينات ، ولا تحتاج الأحماض النووية ذات هذه الأشكال إلى الانحراف عن الشكل النموذخارج exons الجينات ، توجد زخارف متسلسلة تنظيمية وزخارف داخل "غير المرغوب فيه" ، مثل الحمض النووي للقمر الصناعي. ويعتقد أن بعض هذه التأثيرات يؤثر على شكل الأحماض النووية (انظر على سبيل المثال الربط الذاتي للـ RNA) ، ولكن هذا هو الحال في بعض الأحيان فقط. على سبيل المثال ، فإن العديد من بروتينات ربط الحامض النووي (حمض نووي ريبوزي منقوص الأكسجين) التي لها صلة بمواقع ربط محددة من الحمض النووي تربط الحمض النووي في شكله المزدوج الحلزوني فقط. فهم قادرون على التعرف على الزخارف من خلال التماس مع الأخدود الرئيسي أو الثانوي الصغير. تشتمل الأشكال القصيرة للتشفير ، التي يبدو أنها تفتقر إلى البنية الثانوية ، على تلك التي تقوم بتسمية البروتينات لتسليمها إلى أجزاء معينة من الخلية ، أو وضع علامات لها على الفسفرة. في إطار تسلسل أو قاعدة بيانات للتسلسلات ، يبحث الباحثون ويجدون الأشكال باستخدام تقنيات تحليل التسلسل المستندة إلى الكمبيوتر ، مثل BLAST. هذه التقنيات تنتمي إلى علم المعلوماتية الحيوية.عندما يظهر شكل تسلسل في إكسون الجين ، فإنه قد يرمز إلى "الزخارف البنيوية" للبروتين. هذا هو عنصر نمطي في الهيكل العام للبروتين. ومع ذلك ، لا يجب ربط الزخارف ببنية ثانوية مميزة. لا تترجم التتابعات "غير المشفرة" إلى بروتينات ، ولا تحتاج الأحماض النووية ذات هذه الأشكال إلى الانحراف عن الشكل النموذج خارج (exons) الجينات ، توجد "زخارف متسلسلة" تنظيمية وزخارف داخل "غير المرغوب فيه" ، مثل الحمض النووي للقمر الصناعي. ويعتقد أن بعض هذه التأثيرات يؤثر على شكل الأحماض النووية (انظر على سبيل المثال الربط الذاتي للـ RNA) ، ولكن هذا هو الحال في بعض الأحيان فقط. على سبيل المثال ، فإن العديد من بروتينات ربط الحامض النووي (DNA) التي لها صلة بمواقع ربط محددة من الحمض النووي تربط الحمض النووي في شكله المزدوج الحلزوني فقط. فهم قادرون على التعرف على الزخارف من خلال التماس مع الأخدود الرئيسي أو الثانوي الصغير. تشتمل الأشكال القصيرة للتشفير ، التي يبدو أنها تفتقر إلى البنية الثانوية ، على تلك التي تقوم بتسمية البروتينات لتسليمها إلى أجزاء معينة من الخلية ، أو وضع علامات لها على الفسفرة. في إطار تسلسل أو قاعدة بيانات للتسلسلات ، يبحث الباحثون ويجدون الأشكال باستخدام تقنيات تحليل التسلسل المستندة إلى الكمبيوتر ، مثل BLAST. هذه التقنيات تنتمي إلى علم المعلوماتية الحيوية.عندما يظهر شكل تسلسل في إكسون الجين ، فإنه قد يرمز إلى "الزخارف البنيوية" للبروتين. هذا هو عنصر نمطي في الهيكل العام للبروتين. ومع ذلك ، لا يجب ربط الزخارف ببنية ثانوية مميزة. لا تترجم التتابعات "غير المشفرة" إلى بروتينات ، ولا تحتاج الأحماض النووية ذات هذه الأشكال إلى الانحراف عن الشكل النموذخارج exons الجينات ، توجد زخارف متسلسلة تنظيمية وزخارف داخل "غير المرغوب فيه" ، مثل الحمض النووي للقمر الصناعي. ويعتقد أن بعض هذه التأثيرات يؤثر على شكل الأحماض النووية (انظر على سبيل المثال الربط الذاتي للـ RNA) ، ولكن هذا هو الحال في بعض الأحيان فقط. على سبيل المثال ، فإن العديد من بروتينات ربط الحامض النووي (DNA) التي لها صلة بمواقع ربط محددة من الحمض النووي تربط الحمض النووي في شكله المزدوج الحلزوني فقط. فهم قادرون على التعرف على الزخارف من خلال التماس مع الأخدود الرئيسي أو الثانوي الصغير. تشتمل الأشكال القصيرة للتشفير ، التي يبدو أنها تفتقر إلى البنية الثانوية ، على تلك التي تقوم بتسمية البروتينات لتسليمها إلى أجزاء معينة من الخلية ، أو وضع علامات لها على الفسفرة. في إطار تسلسل أو قاعدة بيانات للتسلسلات ، يبحث الباحثون ويجدون الأشكال باستخدام تقنيات تحليل التسلسل المستندة إلى الكمبيوتر ، مثل BLAST. هذه التقنيات تنتمي إلى علم المعلوماتية الحيوية.-الزخارف والتسلسلات المتفق عليها: يشير الرمز [XYZ] إلى X أو Y أو Z ، ولكنه لا يشير إلى احتمال وجود تطابق معين. لهذا السبب ، غالباً ما يرتبط نمطان أو أكثر بحافز واحد: نمط التعريف ، وأنماط نموذجية مختلفة. على سبيل المثال ، يمكن اعتبار التسلسل المعرّف لعنصر IQ هو: حيث يشير x إلى أي حمض أميني ، وتشير الأقواس المربعة إلى بديل (انظر أدناه للحصول على مزيد من التفاصيل حول الترميزعادة ، ومع ذلك ، فإن الحرف الأول هو I ، ويحل كلا الخيارين [RK] العزم على R. بما أن الخيار الأخير واسع للغاية ، فإن نمط (IQxxxRGxxxR يكون أحيانًا متكافئًا مع حاصل الذكاء نفسه ، ولكن الوصف الأكثر دقة سيكون تسلسلًا للإجماع لعينة الذكاء. -تدوين وصف النمط: يتم استخدام العديد من العلامات لوصف الأشكال ، لكن معظمها عبارة عن تنويعات من الرموز القياسية للتعبيرات العادية وتستخدم هذه الاتفاقيات: هناك أبجدية من الأحرف الفردية ، كل منها يشير إلى حمض أميني معين أو مجموعة من الأحماض الأمينية ؛ تشير سلسلة من الأحرف المرسومة من الأبجدية إلى سلسلة من الأحماض الأمينية المقابلة ؛ تتطابق أي سلسلة من الأحرف المرسومة من الأبجدية الموجودة بين أقواس مربعة مع أي من الأحماض الأمينية المقابلة ؛ مثلا يتطابق [abc] مع أي من الأحماض الأمينية الممثلة بـ a أو b أو c. الفكرة الأساسية وراء كل هذه الرموز هي مبدأ المطابقة ، الذي يعين معنى لسلسلة من عناصر تدوين النمط: يتطابق تسلسل عناصر نمط التدرج مع تسلسل من الأحماض الأمينية إذا وفقط إذا كان يمكن تقسيم التسلسل الأخير إلى تبعيات بطريقة تطابق كل عنصر نمط مع ما يقابله من تبعية متناوبة. وهكذا فإن النمط [AB] [CDE] F يطابق تتابعات الأحماض الأمينية الستة المقابلة لـ ACF و ADF و AEF و BCF و BDF و BEF. تحتوي تدوينات وصف النمط المختلفة على طرق أخرى لتشكيل عناصر النمط. واحدة من هذه الترميزات هي تدوين PROSITE ، الموصوف في القسم الفرعي التالي.*تدوين نمط PROSITE -يستخدم الترميز PROSITE رموز IUPAC ذات الحرف الواحد ويتطابق مع الوصف أعلاه مع الاستثناء من استخدام رمز التسلسل ، '-' ، بين عناصر النمط ، ولكن غالباً ما يتم إسقاطه بين حروف الأبجدية النمطية. يسمح PROSITE بعناصر النمط التالية بالإضافة إلى العناصر الموضحة مسبقًا: يمكن استخدام الحرف الصغير "x" كعنصر نمط للدلالة على أي حمض أميني. تشير سلسلة من الأحرف المرسومة من الأبجدية والمحاطة بأقواس (أقواس معقوفة) إلى أي حمض أميني باستثناء تلك الموجودة في السلسلة. على سبيل المثال ، يشير {ST} إلى أي حمض أميني آخر غير S أو T. إذا كان النمط مقيدًا على N-terminal من تسلسل ، فإن النمط يبدأ بـ "<". إذا كان النمط مقتصراً على C-terminal من تسلسل ، فإن النموذج يكون لاحقاً بـ ">". يمكن أن يحدث الحرف ">" أيضًا داخل نمط قوس مربع نهائي ، بحيث يتطابق S [T>] مع كل من "ST" و "S>". إذا كان e عنصر نمط ، و m و n هما عشريان صحيحان مع m <= n ، ثم: e (m) يساوي تكرار e times بالضبط ؛ e (m، n) مكافئ لتكرار e k بالضبط لأي عدد صحيح k صحيح: m <= k <= n     -بعض الأمثلة: x (3) مكافئ x-x-x. x (2،4) يتطابق مع أي تسلسل يطابق x-x أو x-x-x أو x-x-x-x. إن توقيع مجال إصبع الزنك من نوع C2H2 هو: C-س (2،4) -C-س (3) - [LIVMFYWC] -x (8) -H-X (3،5) –H -بعض الأمثلة: x (3) مكافئ x-x-x. x (2،4) يتطابق مع أي تسلسل يطابق x-x أو x-x-x أو x-x-x-x. إن توقيع مجال إصبع الزنك من نوع C2H2 هو: C-س (2،4) -C-س (3) - [LIVMFYWC] -x (8) -H-X (3،5) –H اكتشاف حاسوبي للزخارف: هناك برامج حاسوبية تحاول ، في ظل وجود متواليات مدخلات متعددة ، تحديد واحد أو أكثر من العناصر المرشحة. أحد الأمثلة على ذلك هو خوارزمية تعدد إيثر (MEME) (EM) ، التي تولد معلومات إحصائية لكل مرشح. [2] هناك أكثر من 100 مطبوعة تفصِّل خوارزميات اكتشاف الأفكار. Weirauch وآخرون. قيمت العديد من الخوارزميات ذات الصلة في عام 2013 القياسي. [3] البحث المزخرف الحافز هو أسلوب اكتشاف عزر آخر يستند إلى نهج اندماجي. الاكتشاف من خلال الحفظ التطوري كما تم اكتشاف الدوافع من خلال اتباع نهج جيني ودراسة جينات مماثلة في أنواع مختلفة. على سبيل المثال ، من خلال محاذاة تسلسلات الأحماض الأمينية المحددة بواسطة جين GCM (الخلايا المفقودة في الجسم) في الإنسان والماوس و D. melanogaster ، اكتشف أكياما وآخرون نمطًا أطلقوا عليه اسم GCM. [4] وهو يمتد على حوالي 150 من بقايا الأحماض الأمينية ، ويبدأ على النحو التالي: WDIND *. * P .. * ... D.F. * W ***. **. ** السنة الدولية ... A. * H * S * WAMRNTNNHN هنا كل واحد. يشير إلى حمض أميني واحد أو فجوة ، ويشير كل * إلى عضو واحد من عائلة مرتبطة ارتباطًا وثيقًا بالأحماض الأمينية. استطاع المؤلفون أن يثبتوا أن هذا الحافز له نشاط ربط الحمض النووي. PhyloGibbs [5] هو مثال لخوارزمية اكتشاف الاكتشافات التي تعتبر الحفظ النسجي. دي نوفو الحافز اكتشاف الزوج في عام 2017 ، تم تطوير Motif Hyades كأداة اكتشاف مثيرة يمكن تطبيقها مباشرة على التسلسلات المقترنة.-المراجع

هذه مقالة غير مراجعة. ينبغي أن يزال هذا القالب بعد أن يراجعها محرر مغاير للذي أنشأها؛ إذا لزم الأمر فيجب أن توسم المقالة بقوالب الصيانة المناسبة. يمكن أيضاً تقديم طلب لمراجعة المقالة في الصفحة المُخصصة لذلك. (ديسمبر 2018)

^Jump up to:a b Matsuda H; Taniguchi F; Hashimoto A (1997). "An approach to detection of protein structural motifs using an encoding scheme of backbone conformations" (PDF). Proc. Of 2nd Pacific Symposium on Biocomputing: 280–291. ^ Bailey TL, Williams N, Misleh C, Li WW (2006). "MEME: discovering and analyzing DNA and protein sequence motifs". Nucleic Acids Res. 34 (Web Server issue): W369–373. doi:10.1093/nar/gkl198. PMC 1538909. PMID 16845028. ^ Weirauch; et al. (2013). "Evaluation of methods for modeling transcription factor sequence specificity". Nature Biotechnology. 31 (2): 126–134. doi:10.1038/nbt.2486. PMC 3687085. PMID 23354101. ^ Akiyama Y; Hosoya T; Poole AM; Hotta Y (1996). "The gcm-motif: a novel DNA-binding motif conserved in Drosophila and mammals". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (25): 14912–14916. doi:10.1073/pnas.93.25.14912. PMC 26236. PMID 8962155. ^ Siddharthan R; Siggia ED; van Nimwegen E (2005). "PhyloGibbs: A Gibbs sampling motif finder that incorporates phylogeny". PLoS Comput Biol. 1 (7): e67. doi:10.1371/journal.pcbi.0010067. PMC 1309704. PMID 16477324. ^ Ka-Chun Wong; MotifHyades: expectation maximization for de novo DNA motif pair discovery on paired sequences, Bioinformatics, Volume 33, Issue 19, 1 October 2017, Pages 3028–3035, https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btx381 Further reading[edit] Stormo GD (2000). "DNA binding sites: representation and discovery". Bioinformatics. 16 (1): 16–23. doi:10.1093/bioinformatics/16.1.16. PMID 10812473. Balla S; Thapar V; Verma S; Luong T; Faghri T; Huang CH; Rajasekaran S; del Campo JJ; Shinn JH; Mohler WA; Maciejewski MW; Gryk MR; Piccirillo B; Schiller SR; Schiller MR (2006). "Minimotif Miner: a tool for investigating protein function". Nature Methods. 3 (3): 175–177. doi:10.1038/nmeth856. PMID 16489333. Schiller MR (2007). Minimotif miner: a computational tool to investigate protein function, disease, and genetic diversity. Curr Protoc Protein Sci. chapter 2. pp. 2.12.1–2.12.14. doi:10.1002/0471140864.ps0212s48. ISBN 978-0471140863. PMID 18429315. Kadaveru K; Vyas J; Schiller MR (2008). "Viral infection and human disease--insights from minimotifs". Front Biosci. 13 (13): 6455–6471. doi:10.2741/3166. PMC 2628544. PMID 18508672. Doaa Altarawy; M. A. Ismail & Sahar Ghanem (2009). MProfiler: A Profile-Based Method for DNA Motif Discovery. Pattern Recognition in Bioinformatics. Lecture Notes in Computer Science. 5780. pp. 13–23. doi:10.1007/978-3-642-04031-3_2. ISBN 978-3-642-04030-6.

where the three-letter abbreviations are the conventional designations for amino acids (see genetic code).

  • بوابة علم الأحياء
  • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي

تمت الترجمة بواسطة دعاء عواد عودة الغويرين Duaa Awad Odeh Ghwereen

مراجع

  1. "معلومات عن تتابع السلسلة على موقع academic.microsoft.com". academic.microsoft.com. مؤرشف من الأصل في 8 نوفمبر 2020. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
    This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.