بروتين رابط للبنسلين

البنسلين ملازم البروتينات (PBP ) هو مجموعة من البروتينات التي تتميز بألفتها وملازمتها البنسلين. فهي المكون الطبيعي للكثير من البكتيريا؛ نجد الاسم يعكس فقط الطريقة التي بها تم اكتشاف البروتين. كل المضادات الحيوية من البيتا β - لاكتامات باستثناء tabtoxinine-β-lactam, التي تثبط الجلوتامين المخلق) المرتبط مع PBPs، وهو يعتبر ضروري ل جدار الخلية البكتيري المنشأ حيوياً.

تمثيل شريط من التركيب الذري للبروتين الرابط للبنسلين 3 من الزائفة الزنجارية(PDB 3OC2),[1] الصورة تم توليدها بوساطة PyMol.
بنسلين ملازم البروتين، ناقلة الببتيد
معرف
رمز PCN-bd_Tpept
قاعدة بيانات عوائل البروتينات PF00905
إنتربرو IPR001460
Penicillin-binding protein, dimerisation domain
معرف
رمز PBP_dimer
قاعدة بيانات عوائل البروتينات PF03717
إنتربرو IPR005311
البنسلين الأساسي

التنوع

وهناك عدد كبير من البنسلين ملازم البروتينات PBPs، وعادة يكون مختلف في كل كائن حي، وهو موجود على حد سواء مرتبطة بالغشاء والبروتينات السيتوبلازمية. على سبيل المثال، سبرات (1977) وجد أن ستة PBPs مختلفة يتم اكتشافها بشكل روتيني في جميع سلالات E.كولاي تتراوح في الوزن الجزيئي من 40,000 إلى 91,000.[2]

الوظيفة

وتشارك كل PBPs في المراحل النهائية من تركيب ببتيدوغليكان، والذي هو العنصر الرئيسي في جدران الخلايا البكتيرية. تركيب جدار الخلية البكتيرية ضروري للنمو، وانقسام الخلايا (وبالتالي التكاثر) والحفاظ على البنية الخلوية في البكتيريا. تثبيط PBPs يؤدي إلى وجود مخالفات في هيكل جدار الخلية مثل الاستطالة، والآفات، وفقدان النفاذية الانتقائية، وموت الخلايا في نهاية المطاف والتحلل.[2]

PBPs عادة يحفز الربط العرضي لجدار الخلية البكتيرية، ولكنه يمكن أن يعوق بشكل دائم عن طريق البنسلين والمضادات الحيوية الأخرى β لاكتام.(NAM = N-acetylmuramic acid; NAG = N-acetylglucosamine)

المضادات الحيوية

البنسلين ملازم البروتينات يربط المضادات الحيوية البيتا لاكتام لأنها متشابهة في التركيب الكيميائي لأجزاء الوحدات التي تشكل الببتيدوغليكان.[3] في مواجهة الأمراض التي يتعرض لها الإنسان، عادة ما تجرى الاستعانة بالمضادات الحيوية. وتعرف المضادات الحيوية كمواد كيميائية تنتج بواسطة بعض الأحياء الدقيقة، وتستخدم عادةً لغرضين الأول علاجى تستخدم عندها جرعات كبيرة ولفترة محدودة وهذا يخص الإنسان والحيوان على حدٍ سواء.

مصادر
  1. Sainsbury, S., Bird, L., Rao, V., Shepherd, S.M., Stuart, D.I., Hunter, W.N., Owens, R.J., and Ren, J. (2011). "Crystal Structures of Penicillin-Binding Protein 3 from Pseudomonas aeruginosa: Comparison of Native and Antibiotic-Bound Forms". J.Mol.Biol. 405: 173–184. doi:10.1016/j.jmb.2010.10.024. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  2. Spratt BG (1977). "Properties of the penicillin-binding proteins of Escherichia coli K12,". Eur J Biochem. 72 (2): 341–52. doi:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11258.x. PMID 319999. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  3. Nguyen-Distèche M, Leyh-Bouille M, Ghuysen JM (1982). "Isolation of the membrane-bound 26 000-Mr penicillin-binding protein of Streptomyces strain K15 in the form of a penicillin-sensitive D-alanyl-D-alanine-cleaving transpeptidase". Biochem J. 207 (1): 109–15. PMC 1153830. PMID 7181854. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
    • بوابة طب
    This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.