بروتينات مضطربة ذاتيا

البروتين المضطرب ذاتيا واختصارا (IDP) هو بروتين يعوز بنية ثلاثية الأبعاد ثابتة أو منتظمة.[2][3][4] البروتينات المضطربة ذاتيا تغطي طيفا من الحالات: من البروتينات عديمة البنية تماما إلى بروتينات ذات بنية جزئية تحتوي على لفات عشوائية، (قبل-) الكريات المنصهرة [الإنجليزية]، وبروتينات كبيرة متعددة النطاقات مرتبطة عبر روابط مرنة. تشكل البروتينات المضطربة ذاتيا أحد الأنواع الرئيسية من البروتين (إلى جانب البروتينات الكروية، الليفية والغشائية).[5]

مرونة هيئوية (بنيوية) في بروتين سومو-1 (ببب:1a5r) يُظهر الجزء المركزي بنية منتظمة نسبيا. وبالعكس تُظهر النهايتان الأمينية والكربوكسيلية (يسار ويمين على التوالي) اضطرابا ذاتيا (داخلي المنشأ) رغم استمرارا تواجد منطقة لولبيةفي ذيل النهاية الأمينية.تم تغيير شكل 10 نماذج NMR. العناصر ثانوية البنية: لولب ألفا (أحمر)، صفائح بيتا (أسهم زرقاء).[1]

مثَّل اكتشاف البروتينات المضطربة تحديا للنموذج الفكري التقليدي الخاص بالبروتينات الذي يقول أن وظيفة البروتينات تعتمد على بنية ثابتة ثلاثية الأبعاد. تم تحدي هذا المبدأ خلال العقدين 2000 و2010 عبر دلائل متزايدة من مختلف فروع علم الأحياء البنيوي، والتي تقترح أن ديناميكا البروتين ربما تكون ذات علاقة أكبر في مثل هذه الأنظمة (البروتينات). رغم انعدام بنية مستقرة لها، البروتينات المضطربة كبيرة جدا وقسم مهم وظيفيا من البروتينات. في بعض الحالات يمكن للبروتينات المضطربة اتخاذ بنية ثابتة ثلاثية الأبعاد بعد الارتباط بجزيئات ضخمة أخرى. بشكل عام تختلف البروتينات المضطربة عن البروتينات ذات البنية المنتظمة في العديد من الأوجه وتميل إلى أن يكون لها خصاص مميزة من حيث الوظيفة، البنية، التسلسل، التآثرات، التطور والتنظيم.[6]

مراجع
  1. Majorek K, Kozlowski L, Jakalski M, Bujnicki JM (December 18, 2008). "Chapter 2: First Steps of Protein Structure Prediction" (PDF). In Bujnicki J (المحرر). Prediction of Protein Structures, Functions, and Interactions. John Wiley & Sons, Ltd. صفحات 39–62. doi:10.1002/9780470741894.ch2. ISBN 9780470517673. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  2. Dunker AK, Lawson JD, Brown CJ, Williams RM, Romero P, Oh JS, Oldfield CJ, Campen AM, Ratliff CM, Hipps KW, Ausio J, Nissen MS, Reeves R, Kang C, Kissinger CR, Bailey RW, Griswold MD, Chiu W, Garner EC, Obradovic Z (2001). "Intrinsically disordered protein". Journal of Molecular Graphics & Modelling. 19 (1): 26–59. CiteSeerX = 10.1.1.113.556 10.1.1.113.556. doi:10.1016/s1093-3263(00)00138-8. PMID 11381529. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  3. Dyson HJ, Wright PE (March 2005). "Intrinsically unstructured proteins and their functions". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 6 (3): 197–208. doi:10.1038/nrm1589. PMID 15738986. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  4. Dunker AK, Silman I, Uversky VN, Sussman JL (December 2008). "Function and structure of inherently disordered proteins". Current Opinion in Structural Biology. 18 (6): 756–64. doi:10.1016/j.sbi.2008.10.002. PMID 18952168. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  5. Andreeva A, Howorth D, Chothia C, Kulesha E, Murzin AG (January 2014). "SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining". Nucleic Acids Research. 42 (Database issue): D310–4. doi:10.1093/nar/gkt1242. PMC 3964979. PMID 24293656. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  6. van der Lee R, Buljan M, Lang B, Weatheritt RJ, Daughdrill GW, Dunker AK, Fuxreiter M, Gough J, Gsponer J, Jones DT, Kim PM, Kriwacki RW, Oldfield CJ, Pappu RV, Tompa P, Uversky VN, Wright PE, Babu MM (July 2014). "Classification of intrinsically disordered regions and proteins". Chemical Reviews. 114 (13): 6589–631. doi:10.1021/cr400525m. PMC 4095912. PMID 24773235. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
    • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
    • بوابة الكيمياء الحيوية
    This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.